domingo, 9 de dezembro de 2012


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Pesquisadores revelam a estrutura da proteína responsável pela "limpeza do sangue"

Estrutura da Haptogloglobina. Imagem Nature. (via Fapesp) - "As estruturas em alta resolução obtidas mostram como a haptoglobina se forma a partir de duas subunidades (em azul-claro e azul-escuro na figura acima), conectadas de uma maneira nunca antes vista em proteínas. Mostram ainda como se forma o complexo Hb-Hp e este se liga aos receptores CD 163."
Pesquisadores dinamarqueses e noruegueses, entre eles um brasileiro, conseguiram resolver a nível atômico a estrutura das proteínas que eliminam o excesso de hemoglobina do sangue, as chamadas haptoglobinas (imagem acima). Estas proteínas impedem que a hemoglobina atinja concentrações tóxicas no organismo, evitando lesões nos órgãos.
Segundo o texto publicado pela Fapesp, a estrutura da hemoglobina é conhecida desde 1959, mas até então os pesquisadores não tinham tido o mesmo sucesso com a haptoglobina, ou mesmo com o complexo Hb-Hp. “A dificuldade principal era a forma peculiar da haptoglobina, difícil de cristalizar”, segundo o professor Cristiano Luis Pinto de Oliveira, do Instituto de Física da Universidade de São Paulo (IF-USP), que participou do estudo.
A hemoglobina está presente nas hemácias, e é uma proteína (com estrutura quaternária), composta por quatro subunidades com íons de ferro que reagem especialmente com o oxigênio. Esta molécula é então, a responsável pelo transporte de oxigênio pelo organismo.
Fora das hemácias, a hemoglobina se separa em dois dímeros, deixando os íons de ferro muito expostos, e também, elevando a sua concentração no sangue, o que pode ser tóxico ao organismo, principalmente aos rins, pois a tendência de acúmulo desta molécula neste órgão é maior. Pacientes com algumas doenças genéticas ou portadores do parasita do gênero Plasmodium, causador da malária, sofrem com este distúrbio, visto que suas hemácias se rompem constantemente liberando grande excesso de hemoglobina.
A eliminação do excesso de hemoglobina é natural. Ocorre a ligação da haptoglobina com a hemoglobina (complexo Hb-Hp), neutralizando os íons de ferro expostos. Este complexo é eliminado da circulação pelos macrófagos, que possuem receptores denominados CD 163 para se ligarem ao Hb-Hp.
A estrutura da hemoglobina foi observada “quando pesquisadores conseguiram crescer um cristal da macromolécula e observar como ela interfere na passagem de raios X, fenômeno conhecido como difração”. Partindo disso, sob a coordenação do biomédico Soeren Moestrup, da Universidade de Aarhus, na Dinamarca, iniciou-se em 2006 a busca pela condição ideal para purificar e cristalizar as substâncias desejadas, combinando técnicas de bioquímica e biofísica.
O pesquisador brasileiro, Cristiano Luis Pinto de Oliveira, trabalhou colaborando “na análise de como os raios X são espalhados pelas moléculas em solução aquosa”. Verificou-se então, que o formato das moléculas cristalizadas é o mesmo daquelas dissolvidas em água.
O trabalho é uma meta que vem sendo perseguida desde a década de 60, e foi publicado na edição de 20 de setembro da revista Nature, e poderá contribuir para o desenvolvimento de medicamentos que aliviam a intoxicação por hemoglobina, voltados à pacientes com doenças hematológicas e malária.

Artigo científico
ANDERSEN, C.B.F. et al. Structure of the haptoglobin–haemoglobin complex. Nature. v. 489. 20 set. 2012.

Este texto foi adaptado. Veja o texto original clicando aqui.






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