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| Estrutura da Haptogloglobina. Imagem Nature. (via Fapesp) - "As estruturas em alta resolução obtidas mostram como a haptoglobina se forma a partir de duas subunidades (em azul-claro e azul-escuro na figura acima), conectadas de uma maneira nunca antes vista em proteínas. Mostram ainda como se forma o complexo Hb-Hp e este se liga aos receptores CD 163." |
Pesquisadores
dinamarqueses e noruegueses, entre eles um brasileiro, conseguiram resolver a
nível atômico a estrutura das proteínas que eliminam o excesso de hemoglobina do sangue, as chamadas haptoglobinas (imagem acima). Estas proteínas impedem que a hemoglobina atinja
concentrações tóxicas no organismo, evitando lesões nos órgãos.
Segundo o texto publicado
pela Fapesp, a estrutura da hemoglobina é conhecida desde 1959, mas até então os pesquisadores não tinham tido o mesmo sucesso com a haptoglobina, ou mesmo com o complexo Hb-Hp. “A
dificuldade principal era a forma peculiar da haptoglobina, difícil de
cristalizar”, segundo o professor Cristiano Luis Pinto de Oliveira, do
Instituto de Física da Universidade de São Paulo (IF-USP), que participou do
estudo.
A hemoglobina está
presente nas hemácias, e é uma proteína (com estrutura quaternária), composta
por quatro subunidades com íons de ferro que reagem especialmente com o
oxigênio. Esta molécula é então, a responsável pelo transporte de oxigênio pelo
organismo.
Fora das hemácias, a
hemoglobina se separa em dois dímeros, deixando os íons de ferro muito
expostos, e também, elevando a sua concentração no sangue, o que pode ser
tóxico ao organismo, principalmente aos rins, pois a tendência de acúmulo desta
molécula neste órgão é maior. Pacientes com algumas doenças genéticas ou
portadores do parasita do gênero Plasmodium, causador da malária, sofrem com
este distúrbio, visto que suas hemácias se rompem constantemente liberando
grande excesso de hemoglobina.
A eliminação do excesso de
hemoglobina é natural. Ocorre a ligação da haptoglobina com a hemoglobina
(complexo Hb-Hp), neutralizando os íons de ferro expostos. Este complexo é
eliminado da circulação pelos macrófagos, que possuem receptores denominados CD
163 para se ligarem ao Hb-Hp.
A estrutura da hemoglobina
foi observada “quando pesquisadores conseguiram crescer um cristal da
macromolécula e observar como ela interfere na passagem de raios X, fenômeno
conhecido como difração”. Partindo disso, sob a coordenação do biomédico Soeren
Moestrup, da Universidade de Aarhus, na Dinamarca, iniciou-se em 2006 a busca pela
condição ideal para purificar e cristalizar as substâncias desejadas,
combinando técnicas de bioquímica e biofísica.
O pesquisador brasileiro, Cristiano
Luis Pinto de Oliveira, trabalhou colaborando “na análise de como os raios X são
espalhados pelas moléculas em solução aquosa”. Verificou-se então, que o formato
das moléculas cristalizadas é o mesmo daquelas dissolvidas em água.
O trabalho é uma meta que
vem sendo perseguida desde a década de 60, e foi publicado na edição de 20 de
setembro da revista Nature, e poderá contribuir para o desenvolvimento de
medicamentos que aliviam a intoxicação por hemoglobina, voltados à pacientes
com doenças hematológicas e malária.
Artigo científico
ANDERSEN, C.B.F. et al. Structure
of the haptoglobin–haemoglobin complex. Nature. v. 489. 20 set. 2012.
Este texto foi adaptado.
Veja o texto original clicando aqui.
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